Обмен белков в организме животного
Введение
Белки
– высокомолекулярные соединения. Состоящие из остатков α-аминокислот,
связанных пептидной связью – С = О
NH –
Различают
первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул.
Первичная структура – отражает последовательность расположения аминокислотных
остатков в пептидной цепи. Вторичная структура – показывает, как полипептидная
цепочка расположена в пространстве – это либо спираль, либо тип складчатого
слоя (в основном спираль).
Третичная
структура показывает как спираль будет скручиваться – в основном будет глубулярная
структура; эта структура относится к белкам ферментам, белкам гормонам,
транспортным белкам и другим.
Четвертичная
структура образуется, когда отдельные глобулы соединяются и образуют
субъединицу. Субъединица представляет полипептидную цепь, имеющую первичную,
вторичную и третичную структуры. Это мультиферменты, изомеры.
Физико–химические
свойства белков
Белки
делятся на простые и сложные. Простые состоят только из остатков α –
аминокислот. Сложные, кроме белковой части имеют небелковую. К простым белкам
относятся: альбумин, глобулин, проламины, гистоны, протамины и другие. К
сложным белкам относятся: фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды,
нуклеопротеиды.
Белки
в цельном виде организмом не усваиваются, они предварительно расщепляются в
пищеварительном тракте до отдельных аминокислот и низкомолекулярных пептидов,
которые всасываются в кровь и разносятся во все ткани. Поэтому переваривание
белков является главным условием обеспечения организма животных аминокислотами.
Белок
полипептиды низкомолекулярные
пептиды АК
Ферменты
переваривания белков в пищеварительном тракте
Переваривание
происходит под действием гидролитических ферментов. Главным ферментом желудочного
сока является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой оболочки
желудка или сычуга в виде пепсиногена – это неактивна форма пепсина. Пепсиноген
превращается в пепсин под действием активного песина и соляной кислоты, которая
вырабатывается обкладочными клетками желудка.
Пепсиноген ПЕСИН HCL пепсин + пептиды А(мелкие пептиды) + пептиды
Б(ингибирующий, блокирует активные центры пепсина в пепсиногене)
Считают,
что эта реакция является аутокаталитической, так как пепсин активирует сам
себя. рН действия пепсина 1,5 – 2,5 . пепсин гидролизует почти все белки, не
действует только на кератин и некоторые другие виды белков. Пепсин избирательно
гидролизует внутренние пептидные связи, в первую очередь образованные ароматическими
и дикарбоновыми аминокислотами, то есть он является эндопептидазой. Пепсин расщепляет
белки на высокомолекулярные пептиды и небольшое количество отдельных аминокислот.
O O
O O
H2N – CH
– C – NH – CH
– C – NH – CH
– C – NH – CH
– C – OH +HOH ПЕПСИН
R1
R2 R3 R4
O
O O O
H2N – CH – C – NH – CH – C – OH + H2N
– CH – C – NH – CH – C – OH
R1
R2 R3 R4
Пептиды
Пепсин
очень активен – 1г пепсина в течение 2 часов расщепляет 50кг яичного
денатурированного белка. У молодняка животных, питающихся молоком, пепсин в желудке
не вырабатывается, у них присутствует фермент ренин, выделяющийся из сычуга
жвачных. Ренин расщепляет белки молока.
Затем
пища попадает в тонкий отдел кишечника, в 12-перстную кишку. Здесь действует фермент
трипсин, который вырабатывается в виде трипсиногена, то есть неактивной формы трипсина.
Трипсиноген синтезируется железистыми клетками поджелудочной железы.
Трипсиноген превращается в трипсин под действием энтеропептидазы и самого
трипсина. При этом от профермента (трипсиногена) отщепляется ингибирующий гексапептид.
Трипсиноген ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА,
ТРИПСИН трипсин + гексапептид
То
есть трипсин активирует себя, но первый толчок делает энтеропептидаза. Трипсин
также расщепляет внутренние пептидные связи в белках, которые не подвергались
действию пепсина, то есть он также является эндопептидазой. Трипсин разрывает
внутренние пептидные связи, образованные диаминокислотами. Он расщепляет белки
до высокомолекулярных пептидов и отдельных аминокислот. рН действия трипсина 7
– 7,5.
В
поджелудочном соке содержится еще фермент химотрипсин, который вырабатывается в
неактивной форме в виде химотрипсиногена. Он активируется под действием
трипсина. Химотрипсин имеет сходство с трипсином, но отличается по действию на
белки. В отличие от трипсина он расщепляет внутренние пептидные связи, образованные
ароматическими аминокислотами. Расщепляет белки также до полипептидов и
отдельных аминокислот. В дальнейшем полипептидазы под действием этих же ферментов
расщепляются до низкомолекулярных пептидов. На образовавшиеся низкомолекулярные
пептиды действуют экзопептидазы, ферменты, гидролизующие крайние пептидные
связи. К ним относятся:
1.аминопептидазы
– гидролизуют ратные пептидные связи, начиная с N
– конца.
O O O
O
H2N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH
R1
R2 R3 R4
Аминопептидаза карбооксипептидаза
2.карбооксипептидазы
– гидролизуют крайние пептидные связи, начиная с С – конца. Карбооксипептидазы
бывают А и Б. Карбооксипептидаза А гидролизует крайние связи, образованные ароматическими
аминокислотами, а карбооксипептидаза Б – основными аминокислотами.
3.дипептидазы
– расщепляют пептидные связи с образованием свободных аминокислот.
Всасывание
продуктов распада белков
Всасываются
аминокислоты и частично дипептидазы и пептиды в ворсинках тонкого отдела кишечника
с участием специфических переносчиков. Перенос через апикальную мембрану
происходит активно при помощи Na-зависимого
транспорта. Аминокислоты поступают в кровь и разносятся во все ткани.
Использование
аминокислот в тканях после их всасывания
1.на
построение белков собственной ткани, то есть на синтез тканевых белков, белков
крови, плазмы и всех тканей.
2.распад
до конечных продуктов с образованием энергии.
3.на
синтез липидов и углеводов.
4.на
синтез азотсодержащих небелковых веществ.
Переваривание
белков и их микробиальный синтез в рубце жвачных животных
У
жвачных животных расщепление белков происходит в рубце под действием ферментов,
вырабатываемых микрофлорой. При этом белки расщепляются до аминокислот, часть
аминокислот дезаминируется с образованием аммиака и короткоцепочных карбоновых кислот.
Азот аммиака, карбоновые кислоты используются микробными клетками, клетками
простейших (поглощаются микроорганизмами) для синтеза собственных аминокислот,
их тоже около 20. Затем из этих аминокислот синтезируются белки микробных тел.
У жвачных для этих целей могут использоваться азотсодержащие вещества небелковой
природы – мочевина, карбамидфосфат и другие. Синтезируемый микробиальный белок
является полноценным, то есть содержит весь набор незаменимых аминокислот. Этим
путем у жвачных животных покрывается 30% потребности в белке. Чтобы более полно
использовался процесс микробиального синтеза белка, надо в рацион включать не
только азотсодержащие вещества, но и легкорастворимые углеводы с тем, чтобы обеспечить
развивающуюся микрофлору энергией. Обычно в рационе соотношение
сахаропереваримого протеина 1,2:1. Всего азота небелковых веществ не должно
превышать 20-30% ко всему протеину рациона. У лошадей этот процесс протекает в
слепой кишке.
Гниение
белков в пищеварительном тракте
Это
естественный процесс, происходит в здоровом организме под действием микрофлоры
в толстом отделе кишечника. Гниению подвергаются белки, которые не успели
перевариться. Повышенное гниение белков наблюдается при желудочно – кишечных заболеваниях:
гастритах, атониях, залеживании пищи в толстом отделе кишечника, поражениях
печени. При этом развивается гнилостная микрофлора, что приводит к усиленному
гниению, в результате чего могут накапливаться вредные продукты гниении,
особенно мины: путрисцин, кадаверин, а также фенол, крезол, индол, скатол и
другие.
Кадаверин
и путрисцин образуются в результате декарбоксилирования аминокислот лизина и орнитина.
СH2 – CH2 – CH2 – CH2 –
CH – COOH –CO2 NH2 – (CH2)5
– NH2
NH2 лизин NH2 кадаверин
CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH –CO2
NH2 – (CH2)4 – NH2
NH2 орнитин NH2 путрисцин
Кадаверин
и путрисцин – трупные яды. Всасываются они из кишечника в кровь и выделяются с мочой.
Крезол и фенол образуются при гниении белков, содержащих аминокислоты
фенилаланин и тирозин:
OH
HO OH
+[O] –CO2, – NH3
СН2 – CH – COOH
NH2
CH2 – CH – COOH CH3
фенол
Фенилаланин
NH2 крезол
Тирозин
Все
это яды, всасывающиеся в кровь и поступающие в печень.
Индол
и скатол образуются при гниении белков, содержащих триптофан:
CH2 – CH – COOH
NH2
– CO2 – NH3 – CH3
NH
NH NH
Триптофан
скатол индол
Кроме
ядовитых продуктов, при гниении образуются следующие вещества: жирные кислоты,
ненасыщенные жирные кислоты, кетокислоты, оксикислоты. Все эти кислоты не
являются довитыми веществами, образуются также СО2, NH3
и другие вещества.
Обезвреживание
продуктов гниения белков
Все
яды, образующиеся при гниении белков с кровью поступают в печень и там
обезвреживаются. Обезвреживание происходит при помощи серной и глюкуроновой кислот.
Серна кислота находится в связанном виде в виде нуклеотида ФАФС (3 –
фосфоаденозин – 5 – фосфосульфат), глюкуроновая кислота в виде
уридинглюкуроновой кислоты (УДФ – глюкуроновая кислота).
ОН
O – SO3H
+ ФАФ – ОSO3H
+ ФАФ
СН3 CH3
Крезол крезолсерная
кислота
Аналогично
образуется фенолсерная кислота
ОН Н – С – О – УДФ Н
– С – О –
Н – С – ОН Н – С – ОН
+ НО – С – Н О НО – С – Н
О + УДФ
Н – С – ОН Н – С – ОН
фенол
Н – С Н – С
СООН
СООН
УДФ – глюкуроновая кислота
фенолглюкуроновая кислота
Аналогично
образуется и крезолглюкурновая кислота. Индол и скатол перед тем, как
обезвредиться окисляются в печени до индоксила и скатола:
CH3
СН3
½ О2
ОН
NH
NH
Скатол
скатоксил
CH3
СН3
+ ФАФ – O – SO3H
+ ФАФ
OH
О – SO3H
NH
NH
Скатоксил
скатоксилсерная кислота
Аналогично
образуется индоксилсерная кислота.
ОН
½ О2
NH
NH
Индол
индоксил
ОН Н – С – О – УДФ Н – С – О –
Н – С – ОН Н – С –
ОН
+ НО – С – Н О НО – С – Н
О NH + УДФ
NH Н – С – ОН Н
– С – ОН
Индоксил Н
– С Н – С
СООН СООН
УДФ – глюкуроновая
кислота Индоксилглюкуроновая кислота
Аналогично
образуется и скатоксиглюкуроновая кислота. В печени также обезвреживается бензойная
кислота. У животных она обезвреживается путем соединения с глицином
аминокислотой).
СООН О = С – NН – CH2 – COOH
+ H2N – CH2 – COOH – H2O
глицин
гиппуровая кислота (особенно много ее в моче лошадей)
У
птиц бесцветная кислота обезвреживается при помощи аминокислоты орнитина:
CH2
– NH2 HOOC – CH2
– NH – C
CH2 + - H2O
CH2 O
CH2 CH2
O
CH – NH2 HOOC –
CH – NH – C
COOH COOH
Орнитин
орнитуровая кислота
Распад
аминокислот в тканях до конечных продуктов обмена
Основные
пути распада аминокислот – это дезаминирование и декарбоксилирование. Дезаминирование
– это отщепление аминогруппы в виде аммиака NH3
при действии специфических ферментов: дезаминазы, дегидрогеназы и других.
Различают
четыре вида дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое
и внутримолекулярное.
1.окислительное
дезаминирование. Протекает в две реакции, сопровождается образованием кетокислот
и NH3:
R НАДН2 ½ О2
Н2О (3 АТФ) R R
CH – NH2 дегидрогеназа,
+ НАД C = NH +
Н2О C = O + NH3
COOH COOH COOH
Аминокислота иминокислота
кетокислота
2.востановительное
дезаминирование. Протекает в основном в пищеварительном тракте под действием
микроорганизмов.
R
R
CH – NH2 + H2 CH2
+ NH3
COOH
COOH
Насыщенная жирная
кислота
3.гидролитическое
дезаминирование. Протекает в пищеварительном тракте под действием микрофлоры,
при этом образуются оксикислоты и NH3.
R
R
CH – NH2 + HOH CH – OH + NH3
COOH
COOH
Оксикислота
4.внутримолекулярное
дезаминирование. Участвуют микроорганизмы. В тканях представлено только для
гистидина:
N CH2 – CH – COOH N
CH = CH – COOH
NH2
+ NH3
NH
NH
Основной
путь дезаминирования в тканях – это окислительное дезаминирование. Протекает
путем дегидратации, под действием фермента дегидрогеназы.
Но
в тканях животных активен только дегидрогеназа глутаровой кислоты –
глутамодегидрогеназа. Поэтому прямым путем окислительному дезаминированию в
тканях может подвергаться только глутаровая кислота, а все остальные аминокислоты
подвергаются непрямому окислительному дезаминированию, предварительно вступая в
переаминирование с α-кетоглутаровой кислотой. Переаминирование – это
перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту. При этом образуется глутаминовая
кислота и идет последующее дезаминирование.
Непрямой
путь окислительного дезаминирования.
Протекает
в 2 стадии:
1.переаминирование
аминокислоты с α-кетоглутаровой кислотой:
R COOH
R COOH
CH – NH2 + CH2
аминотрансфераза C = O
+ CH2
COOH
CH2 COOH CH2
амино- C = O
кето- CH – NH2
кислота COOH
кислота COOH
α-кетоглутаровая кислота
глутаровая кислота
2.окислительное
дезаминирование глутаминовой кислоты с образованием кетокислоты:
COOH НАДН2
½ О2 Н2О (3 АТФ) COOH
COOH
CH2
+ НАД CH2 CH2
CH2 глутаматдегидрогеназа
CH2 + HOH
CH2 + NH3
CH – NH2
C = NH C = O
COOH
COOH CH2
Глутаровая
кислота иминокислота
α-кетоглутаровая кислота
α-кетоглутаровая
кислота может снова вступать в реакцию переаминирования с аминокислотами.
Декарбоксилирование
аминокислот.
Это
отщепление СО2 от карбоксильной группы. При этом образуются амины:
R
R
CH – NH2 –CO2ДЕКАРБОКСИЛАЗА ФП CH2
– NH2
COOH
амин
При
тканевом декарбоксилировании аминокислот образуется физиологически активные амины,
например, при декарбоксилировании гистидина – гистамин, цистеина – цистамин, из
которого затем образуется таурин, входит в состав желчных кислот.
N CH2 – CH – COOH -
СО2 N
CH2 – CH2 – NH2
NH2 декарбоксилаза ФП
NH
NH
гистидин гистамин
Гистамин
расширяет кровеносные сосуды, снижает кровяное давление, возбуждает
перистальтику матки и др.
CH2 – SH CH2
– SH CH2 – SO3H
CH – NH2 – CO2 CH2
– NH2 + 3 [O] CH2 – NH2
COOH
цистамин таурин
цистеин
При
декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется γ-аминомасляная
кислота.
COOH
COOH
CH2 CH2
CH2
–CO2 CH2
CH – NH2
CH2 – NH2
COOH γ-аминомасляная кислота
Глутаминовая
Кислота
γ-аминомасляная
кислота участвует в передаче нервных импульсов с нервных окончаний, является
противосклеротическим веществом, используется как лекарство.
Обезвреживание
аммиака в организме животных
Образуется
при дезаминировании NH3,
обезвреживается следующими путями:
1.образование
солей аммония:
NH3
+ HCL NH4CL
2.
образование амидов кислот (аспарагиновой и глутаминовой).
COOH
O = C – NH2
CH2
CH2
CH2 + NH3 –H2O
CH2
CH –
NH2 + H2O CH – NH2
COOH
COOH
Глутаминовая глутамин
Кислота
Аналогично
идет образование аспарагина. Глутамин и аспарагин являются резервом азота в
организме. При недостатке аммиака реакция идет в обратном направлении.
3.аммиак
участвует в биосинтезе заменимых аминокислот путем восстановительного аминирования
кетокислот
R R
R
C = O + NH3 - H2O C = NH + H2
CH – NH2
COOH
COOH COOH
4.
образование мочевины – это главный путь обезвреживания аммиака. 92% азота
выводится из организма с мочой в виде мочевины. При образовании мочевины
используется 1 молекула СО2 и 2 молекулы NH3.
NH2
CO2
+ 2NH3 C = O + H2O
NH2
Мочевина
Впервые
это установили Павлов, Ненский и другие. Позже было доказано, что в печени
накапливаются аминокислота аргинин, здесь же активен фермент аргиназа.
Отмечалось, что аргинин расщепляется под действием аргиназы гидролитическим
путем с образованием орнитина и мочевины.
Мочевина иминная
форма
NH2
– C = NH
NH2
NH C –
OH CH2 – NH2
CH2 + HOH
NH CH2
CH2 C
= O CH – NH2
CH – NH2
NH2 COOH
COOH мочевина орнитин
Аргинин
аминная форма
Американский
ученый Кребс создал свою теорию – орнитиновый цикл Кребса. Орнитин является
затравкой цикла. Теория Кребса лежит в основе современной теории образования
мочевины, которая открыла промежуточные соединения в этом цикле. Образование
мочевины происходит главным образом в пени. Павлов впервые установил что кровь
воротной вены, притекающая к печени богата NH3,
а кровь, оттекающая от печени, содержит мало NH3,
но много мочевины, то есть NH3
превратился в мочевину.
Образование
мочевины происходит во внутренних мембранах митохондрий, в специальных отсеках
внутренних матриксов митохондрий, изолированных от участка, где происходит цикл
трикарбоновых кислот, так как эти циклы конкурируют между собой за фумаровую
кислоту, ЩУК. Поэтому природа приспособилась к разделению (изоляции) этих
процессов.
Это
называется компартментализация. Цикл образование мочевины включает следующие
этапы:
1
этап. Биосинтез карбомоилфосфата при участии фермента карбомоилфосфатсинтетазы.
СО2 + NH3
+ АТФ карбомоилфосфатсинтетазы NH2
– C ~ P = O
+ АДФ
O OH HO
Карбомаилфосфат
2
этап. Образование цитруллина, реакция идет с участием орнитина – затравки
цикла.
CH2
– NH2
NH2 – C = O
CH2 NH2
NH
CH2 + C ~ P = O –H3PO4
CH2
CH –
NH2 O OH HO орнитинкарбомаилтрансфераза CH2
COOH
CH2
Орнитин
CH – NH2
COOH
Цитруллин
3
этап. Образование агининоянтарной кислоты при участии фермента
аргининсукцинатсинтетаза, участвует АТФ.
COOH
NH2 – C = O COOH
NH2 – C = N – CH
NH CH – NH2 NH
CH2
CH2 + CH2 –
Н2О
CH2 COOH
CH2
COOH аргининосукцинатсинтетаза
CH2
CH2 аспарагиновая
CH2
CH – NH2 кислота
CH – NH2
COOH
COOH
Цитруллин
аргининоянтарная кислота
4
этап.
Распад
аргининоянтарной кислоты на аргинин и фумаровую кислоту, под действием того же
фермента.
COOH NH2
NH2 – C = N –
CH C = NH
NH CH2 NH
COOH
CH2
COOH CH2
CH
CH2 аргининосукцинатсинтетаза CH2
+ CH
CH2
CH2 COOH
CH –NH2
CH – NH2 фумаровая
кислота
COOH
COOH
аргининоянтарная кислота аргинин
5
этап. Распад аргинина под действием аргиназы, на мочевину и орнитин.
Мочевина
иминная форма
NH2
– C = NH
NH2
NH C –
OH CH2 – NH2
CH2 + HOH
NH CH2
CH2 аргиназа NH2 + CH2
CH2 C
= O CH – NH2
CH – NH2
NH2 COOH
COOH
мочевина орнитин
Аргинин
аминная форма
На
этом цикл заканчивается.
Фумаровая
кислота участвует в случайных процессах:
COOH COOH
НАДН2 ½ О2 Н2О (3 АТФ) COOH COOH
CH фумараза CH
– OH –2Н C = O CH2
CH + H2O CH2
малатдегидрогеназа CH2
+ CH2
COOH
COOH
COOH CH – NH2
Фумарат малат ЩУК
COOH
Глутаминовая кислота
СООН СООН
переаминирование CH
– NH2 + СH2
аминотрансфераза
CH2 CH2
COOH C = O
Аспарагиновая кислота COOH
(вступает в цикл α
– кетоглутаровая кислота
мочевины)
ЩУК вступает в реакцию переаминирования с глутаминовой
кислотой
Биологическая
ценность белков
Определяется
по их аминокислотному составу. По этому принципу белки делятся на полноценные и
неполноценные. Полноценные белки это те, которые содержат все незаменимые
аминокислоты в оптимальном соотношении со всеми аминокислотами. Полноценные
белки содержат корма животного происхождения, особенно молоко, мясо, яйца. Из
растительных кормов приближается к ним белки сои, некоторых бобовых, жмыхи. В
животноводстве необходимо широко использовать все отходы молочной, мясной промышленности
для приготовления мясо- костной, травяной муки, проводить дрожжевание кормов,
использовать микрофлору рубца. Нарушение белкового обмена наблюдается не только
при дефиците незаменимых аминокислот, но и при нарушении их соотношения.
Незаменимые
аминокислоты – это те, которые не синтезируются в тканях животных. Они
поступают в ткани за счет белков корма и микробиальных белков, синтезирующихся
в рубце, слепо кишке и т.д. Незаменимые аминокислоты характеризуются строением,
у них разветвленная цепочка, либо наличием ароматических радикалов, либо
гетероциклических. Все это затрудняет их синтез в организме. незаменимых аминокислот
9 : валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, гистидин,
триптофан.
Синтез
заменимых аминокислот в тканях
Происходит
двумя путями:
1.восстановительное
аминирование.
2.переаминирвоание
или транс – аминирование.
Восстановительное
аминирование. Этим путем очень активно синтезируется глутаминовая кислота.
Аминированию подвергаются кетокислота. Происходит это в две стадии.
COOH
COOH COOH
CH2
CH2 НАД CH2
CH2 + NH3 –
H2O CH2 НАДН2 CH2
C = O C
= NH глутаматдегидрогеназа CH – NH2
COOH
COOH
COOH
α- кетоглутаровая
иминокислота глутаминовая кислота
кислота
Переаминирование
или трансаминирование. Этим путем синтезируются все остальные аминокислоты. Переаминирование
– это перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Эта реакция лежит в
основе непрямого окислительного дезаминирования. В тканях животных донором аминогруппы
является глутаминовая кислота, которая все время пополняется за счет восстановительного
аминирования.
R COOH
R COOH
C =O CH2 CH
– NH2 + CH2
COOH
+ CH2 аминотрансфераза коф ФП COOH CH2
кеток-та CH – NH2 аминокислота
C = O
COOH
COOH
Глутаминовая к-та α-кетоглутаровая кислота
Обмен
серосодержащих аминокислот
К
серосодержащим аминокислотам относятся: цистин, цистеин, метионин.
CH2 – SH CH2 –
SH CH2 – S – S – CH2
CH – NH2 + CH – NH2 – 2H CH –
NH2 CH – NH2
COOH
COOH COOH COOH
Цистеин
цистин
CH2
– S – CH3
CH2 метионин
CH – NH2
COOH
Серосодержащие
аминокислоты играют очень важную структурную роль – образуют дисульфильные
связи в структуре белков. За счет свободных сульфгидрильных групп цистеин
участвует в образовании активных центров ферментов, образует физиологически
активное вещество глютатион – это трипептид глутаминовой кислоты, цистеина и
глицина.
Цистеин,
является основой аминокислотой в образовании кератина- белка волос, шерсти,
ногтей, рогов и т.д. выполняет структурную роль.
Метионин
является донором метильных групп, участвует в реакциях переаминирования, в частности
при синтезе гемма, креатина, ацетилхолина, холина.
Метионин
является основным компонентом рациона животных, недостаток его приводит у птиц
к расклевам. Дают подкормку, творог.
Серосодержащие
аминокислоты улучшают качество шерсти, ее крепость. Для пополнения содержания
аминокислот в рационах используют гидролизаты грубого пера , рогов. Метионин
можно получать искусственно. Он является источником цистеина.
CH2
– S – CH3 CH3 – SH
CH2 - CH3 CH
– NH2
CH – NH2
COOH
COOH цистеин
Метионин
Цистеин
может образовываться из серина:
CH2
– OH CH2
CH – NH2 + H2S CH – NH2
+ H2O
COOH
COOH
Серин цистеин
Цистеин
является источником серной кислоты в организме, которая входит в ФАФС и служит
дл обезвреживания ядовитых продуктов.
Список
использованной литературы
1. Березов Т.Т. , Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. Под ред.
Дебова С.С. / М., «Медицина», 1990.
2. Николаев А.Я. Биохимия. / М., «Высшая школа», 1989.
3. Строев Е.А. Биологическая химия. / М., «Высшая школа», 1986.
4. Бышевский А.Ш.. Терсенев О.А. Биохимия для врача.
/Екатеринбург, 1994.
5. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям
по биологической химии. / М., «Медицина», 1983.