Белки
Синтез белков.
Расщепление.
Расщепление в желудке (кислая среда).
Всасывание в тонком кишечнике.
На нужды организма:
CO2,
Н2О, NH3 -выведение.
(аминокислоты
выстраиваются в
различные
последовательности).
Жиры Углеводы.
белки
(алиментарная дистрофия – необратимая)
Весь синтез белков состоит из двух процессов:
транскрипции и трансляции.
1.
Транскрипция – процесс
считывания, синтез РНК, осуществляемый РНК полимеразой. Процесс идёт с одной
цепи ДНК. Транскрипция производится одним или несколькими генами, отвечающих за
синтез определённого белка. У прокариотов этот участок называется опероном.
2.
В начале каждого оперона
находится площадка для РНК полимеразы – промотр – специальная последовательность
нуклеотидов РНК, которую фермент определяет благодаря химическому средству.
Присоединяется к просмотру и начинается синтез иРНК. Дойдя до конца оперона
фермент встречает сигнал (определённую последовательность нуклеотидов), который
означает конец считывания.
Стадии процесса:
1.
Связывание РНК полимеразы
с промотором.
2.
Инициация – начало
синтеза.
3.
Элонгация – рост цепочки
РНК. V=50 нуклеотидов/секунда.
4.
Терминация – завершение
синтеза.
Трансляция – происходит в ядре на рибосомах.
Этапы:
1.
Аминокислоты доставляют
тРНК к рибосомам. Кодоны шифруют аминокислоты. На вершине тРНК имеется
последовательность трёх нуклеотидов, компланарных нуклеотидам кодона в иРНК, -
антикодон. Фермент определяет антикодон и присоединяет тРНК аминокислоту.
2.
На рибосоме тРНК переводит
с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот. Далее аминокислоты отрываются от
тРНК.
3.
Фермент синтеза
присоединяет аминокислоту к полипептидной цепи.
Синтез завершён и готовая цепь отходит от рибосом.
Строение белков.
Белки – это высокомолекулярные соединения,
молекулы которых представлены двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными
пептидными связями – СО - NН -
·
Дипепетиды
·
Полипептиды.
Мономерами белков являются аминокислоты.
Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой
(-СООН), щелочные – аминогруппой (-NH2). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти
группы (-CHNH2
– COOH), и отличается от любой другой особой химической
группировкой R – группой, или радикалом.
Существуют:
· Простые белки – состоящие из одних
аминокислот. Например, растительные белки – проламины, белки кровяной плазмы –
альбулины и глобулины.
· Сложные белки – помимо аминокислот имеют в
своём составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды,
углеводы), соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды,
шикопротеиды и т. д.
Простейшая аминокислота – глицерин NH2 – CH2
– COOH.
Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы CH3
– CHNH2 – COOH
H – O - -
CH2 – CHNH2 – COOH
Структура белков.
Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения
аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с
аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными
остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной.
Типы структур:
·
Первичная – определяется
последовательностью аминокислот. Из трёх аминокислот – 27 комбинаций, тогда из
20 аминокислот – 101300 длиной каждая не менее 100 остатков,
следовательно, продолжается эволюционный процесс.
·
Вторичная – спираль, полая
внутри, которая удерживается водородными связями, при этом радикалы направлены
наружу.
·
Третичная – физиологически
активная структура, спираль, закрученная в клубок. Отрицательно и положительно
заряженные R – группы аминокислот притягиваются и сближают участки
белковой цепи, так образуется клубок, поддерживаемый сульфидными мостками (- S – S -).
·
Четвертичная структура –
некоторые белки, например гемоглобин и инсулин, состоят из нескольких цепей,
различающихся по первичной структуре.
В человеческом организме около 100000 белков,
молекулярная масса которых от нескольких тысяч до нескольких миллионов.
История вопроса.
В настоящее время строение и функции большинства
белков известны. История изучения белков началась с исследования Беккари
(1878г), который впервые из пшеничной муки выделил белковое вещество, названное
им ''клековиной''.
В 1888 г. А. Я. Данилевский предположил существование
в белках -N-S- химических группировок.
В 1902 г. Э. Фишер предложил пептидную теорию строения
белка.
В 1951 г. Л. Полинг разработал модель вторичной
структуры белка.
В 1953 г. Сэнгер расшифровал аминокислотную
последовательность в инсулине (гормон поджелудочной железы), а через 10 лет уже
тот же инсулин был получен путем искусственного синтеза из аминокислот.
Совершенствование методов исследования достигло такого уровня, что в настоящее
время изучение структуры белковой молекулы является относительно простым делом
и для большего количества белков установлено их строение (аминокислотный состав
и аминокислотное строение).
Перспективы.
У белков очень сложное строение и на данном этапе
развития науки очень сложно выявить структуру молекул белков.
А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области
создания микробиологической промышленности по производству искусственных
продуктов питания. Практическое осуществление путей получения такой пищи
ведется в двух основных направлениях. Одно из них основано на использовании
белков растений, например сои, а второе - на использовании белков продуктов,
полученных микробиологическим путем из нефти.
В природе широко представлена автоматическая
самосборка надмолекулярных структур и инициатором ее являются белковые
молекулы. Это дает надежду выяснить закономерности формообразования у растений
и животных и понять молекулярные механизмы, обеспечивающие сходство родителей и
детей.
Чем глубже химики познают природу и строение белковых
молекул, тем более они убеждаются в исключительном значении получаемых данных
для раскрытия тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в
белковых веществах - вот краеугольный камень, на котором покоится проникновение
в самую глубокую сущность жизненных процессов, вот та основа, которая послужит
в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии
и медицины.
Биологическое значение.
Белки входят в состав живых организмов и являются
основными материальными агентами, управляющими всеми химическими реакциями,
протекающими в организме.
Одной из важнейших функций белков является их
способность выступать в качестве специфических катализаторов (ферментов),
обладающих исключительно высокой каталитической активностью. Без участия
ферментов не проходит почти ни одна химическая реакция в живом организме.
Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они
определяют механо - химические процессы в живых организмах, в
результате которых поступающая с пищей химическая энергия непосредственно
превращается в необходимую для движения организма механическую энергию.
Третьей важной функцией белков является их
использование в качестве материала для построения важных составных частей
организма, обладающих достаточной механической прочностью, начиная с
полупроницаемых перегородок внутри клеток, оболочек клеток и их ядер и
заканчивая тканями мышц и различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д.
Белки являются необходимой составной частью продуктов
питания. Отсутствие или недостаточное количество их в пище вызывает серьезные
заболевания.
Важную роль в жизнедеятельности играют комплексы
белков с нуклеиновыми кислотами - нуклеопротеиды. Из нуклеопротеидов состоят, в
частности, хромосомы, важнейшие составные части ядра клетки, ответственные за
хранение наследственной информации, а также рибосомы - мельчайшие частицы
протоплазмы, в которых происходит синтез белковых молекул.
Белки
(реферат по химии)
Санкт-Петербург, 2003
год
Список литературы:
1.
Энциклопедия для детей “Аванта+”. Том
17. Химия. Москва 2000.
2.
Ю.А. Овчинников, А.Н.
Шамин, «Строение и функции белков», Москва, 1983.
3.
В.Г. Жиряков,
«Органическая химия», Москва, 1968.
4.
Общая биология, учебник
для 10-11 класса, Москва, 1999.
Это интересно!
1)
Цветные реакции на
белки (качественные реакции)
(белок куриного яйца
в 100 г воды)
а) ксантопротеиновая:
1 мл раствора + 5-6 капель концентрированной НNO3
ярко - желтый цвет
б) блуретовая: 1-2 мл
раствора + щелочь + 2-3 капли CuSO4 красно - фиолетовый цвет.
2) Почему белки
боятся тепла.
Связи, поддерживающие пространственную структуру
белка, довольно легко разрушаются. Мы знаем, что при варке яиц прозрачный
яичный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании
загустевает. Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков
альбумина в яичном белке и казеина (от лат. caseus — «сыр») в молоке. Такой
процесс называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во
втором — значительное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности
обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок теряет способность
выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процесса: от лат.
denaturare — «лишать природных свойств»). Денатурированные белки легче
усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых
продуктов является денатурация белков.