Биохимия мышечного сокращения
Новосибирский государственный педагогический
университет
Реферат по предмету
«Биохимия»
на тему:
«Биохимия мышечного сокращения»
Выполнил: студент
3 курса ЕГФ
отделения «Валеология», гр. 1А
Литвиченко Е.М.
Проверил: Сайкович Е.Г.
г. Новосибирск 2000 г.
Интерес биохимии к процессам
происходящим в сокращающихся мышцах основан не только на выяснении механизмов
мышечных болезней, но и что может быть даже более важным – это раскрытие
механизма превращения электрической энергии в механическую, минуя сложные
механизмы тяг и передач.
Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы происходящие в
сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна.
Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы – особым образом
организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки. Миофибриллы в свою
очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов – толстых и тонких.
Основным белком толстых нитей является
миозин, а тонких –
актин.
Миозиновые и актиновые нити – главный компонент всех сократительных систем в
организме. Электронно-микроскопическое изучение показало строго упорядоченное
расположение миозиновых и актиновых нитей в миофибрилле. Функциональной
единицей миофибриллы является саркомер – участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя пучок миозиновых
нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине, и проходящих между
ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь прикреплены к Z-пластинам.
Рис.
Сокращение происходит
путем скольжения тонких актиновых и толстых миозиновых нитей навстречу друг
другу или вдвигания актиновых нитей между миозиновыми в направлении М-линии.
Максимальное укорочение достигается тогда, когда Z-пластинки,
к которым прикреплены актиновые нити, приближаются к концам миозиновых нитей.
При сокращении саркомер укорачивается на 25-50 %.
Саркоплазма,
вмещающая миофибриллы, пронизана между ними сетью цистерн и трубочек
эндоплазматического ретикулума, а также системой поперечных трубочек, которые
тесно контактируют с ним, но не сообщаются.
Строение миозиновых
нитей.
Миозиновые нити
образованы белком миозином, молекула которого содержит две идентичные тяжелые
полипептидные цепи с молекулярной массой около 200 000 и четыре легкие цепи
(около 20 000). Каждая тяжелая цепь на большей части своей длины имеет
конформацию a-спирали, и обе тяжелые цепи скручены между собой, образуя
часть молекулы в форме палочки. С противоположных концов каждой цепи
присоединены по две легкие цепи, вместе с глобулярной формой этих концов цепи
они образуют «головки» молекул. Палочкообразные концы молекул могут соединяться
друг с другом продольно, образуя пучки, головки молекул при этом располагаются
кнаружи от пучка по спирали. Кроме того, в области М-линии пучки соединяются
между собой «хвост в хвост». Каждая миозиновая нить содержит около 400 молекул
миозина.
Рис.1 Рис.2
В
состав актиновых нитей входят белки актин, тропомиозин и тропонин. Основу
составляют молекулы актина. Сам белок актин – глобулярный белок с молекулярной
массой 43 000 и шарообразной формой молекулы. Нековалентно соединяясь,
глобулярный актин образует фибриллярный актин, напоминая по форме две
скрученные между собой нитки бус.
молекулы актина
молекулы тропонина
молекулы тропомиозина
Другой белок,
входящий в актиновые нити – тропомиозин – имеет форму палочек, он располагается
вблизи желобков спиральной ленты фибриллярного актина, вдоль нее. Размер его в
длину в 8 раз больше размера глобулярного актина, потому одна молекула
тропомиозина контактирует сразу с семью молекулами актина и концами связаны
друг с другом, образуя третью продольную спирально закрученную цепочку.
Третий белок
актиновых нитей – тропонин – состоит из трех разных субъединиц и имеет
глобулярную форму. Он нековалентно связан и с актином и тропомиозином таким
образом, что на одну молекулу тропонина приходится одна молекула тропомиозина,
кроме того одна из его субъединиц содержит Ca-связывающие
центры. Тонкие актиновые нити прикреплены к Z-пластинам,
тоже белковым структурам.
Механизм сокращения
мышцы.
Сокращение мышц есть
результат укорочения каждого саркомера, максимальное укорочение саркомера
достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым
прикреплены актиновые нити, приближаются вплотную к концам миозиновых нитей.
В сокращении мышц у
актиновых и миозиновых нитей свои роли: миозиновые нити содержат активный центр
для гидролиза АТФ, устройство для превращения энергии АТФ в механическую
энергию, устройство для сцепления с актиновыми нитями и устройства для
восприятия регуляторных сигналов со стороны актиновых нитей, актиновые нити
имеют механизм сцепления с миозиновыми нитями и механизм регуляции сокращения и
расслабления.
Сокращение мышцы включается
потенциалом действия нервного волокна, который через нервно-мышечный синапс при
посредстве медиатора трансформируется в потенциал действия сарколеммы и
трубочек Т-системы. Ответвления трубочек окружают каждую миофибриллу и
контактируют с цистернами саркоплазматического ретикулума. В цистернах в
значительной концентрации содержится Ca.
Потенциал действия, поступающий по трубочкам, вызывает высвобождение ионов Ca2+ из цистерн саркоплазматического
ретикулума. Ионы Ca2+ присоединяются
к Сa-связывающей субъединице тропонина. В присутствии
ионов Ca2+ на
мономерах актиновых нитей открываются центры связывания миозиновых головок,
причем по всей системе тропонин – тропомиозин – актин. Как результат этих
изменений – миозиновая головка присоединяется к ближайшему мономеру актина.
Головки миозина
обладают высоким сродством к АТФ, так что в мышце большинство головок содержит
связанный АТФ. Присоединение головки миозина к актину, активирует АТФ-азный
центр, АТФ гидролизуется, АДФ и фосфат покидают активный центр, что приводит к
изменению конформации миозина: возникает дополнительное напряжение, стремящееся
уменьшить угол между головкой и хвостом молекулы миозина, т.е. наклонить
головку в направлении М-линии. Поскольку миозиновая головка соединена с
актиновой нитью, то, наклоняясь в сторону М-линии она смещает в этом же
направлении и актиновую нить.
АДФ,
высвобождаемые с множества головок проходят следующую трансформацию:
2 АДФ ® АТФ + АМФ
Освобожденные
от АТФ головки снова притягивают к себе АТФ в связи с его высоким сродство, о
чем уже упоминалось выше, присоединение АТФ уменьшает сродство миозиновой
головки с актиновыми нитями и миозин возвращается в исходное состояние. Далее
повторяется весь цикл с самого начала, но поскольку в предыдущем цикле
актиновая нить за счет своего движения приблизила Z-пластинку,
то та же самая головка миозина присоединяется уже к другому мономеру актина
ближе к Z-пластинке.
Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити работают одновременно, втягивая
таким образом актиновую нить.
Источники
энергии мышечного сокращения.
Скелетная мышца, работающая с максимальной
интенсивностью, потребляет в сотни раз больше энергии, чем покоящаяся, причем
переход от состояния покоя к состоянию максимальной работы происходит за доли
секунды. В связи с этим у мышц совсем по-другому построен механизм изменения
скорости синтеза АТФ в очень широких пределах.
Как уже
упоминалось при мышечном сокращении большое значение имеет процесс синтеза АТФ
из АДФ, высвобождаемых из миозиновых головок. Это происходит при помощи, имеющегося
в мышцах высокоэнергетического вещества креатинфосфата, которое
образуется из креатина и АТФ при действии креатинкиназы:
NH NH
II II
C-NH2 C-NH-PO3H2
N-CH3+АТФ ó
N-CH3 + АДФ
I I
CH2 CH2
I I
COOH COOH
Креатин Креатинфосфат
Эта реакция
легко обратима и идет анаэробно, что обеспечивает быстрое включение мышц в
работу на ранних этапах. При продолжении нагрузки роль такого энергетического
обеспечения снижается, а на его замену приходят гликогеновые механизмы
обеспечения большим количеством АТФ.
Библиография:
Г. Дюга, К.
Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983
Д. Мецлер
«Биохимия», М., 1980
А. Ленинджер
«Основы биохимии», М., 1985