Аминокислоты и их свойства

Аминокислоты и их свойства

ФГОУ СПО «ВПТ»

Реферат

«АМИНОКИСЛОТЫ и их свойства»

Выполнила:

студентка ЭКО-13

Должикова Мария

Проверила:

Федорова Н.А.

2012 год

Содержание

аминокислота химический раствор изомерия

Введение

1. Îáùèå õèìè÷åñêèå ñâîéñòâà <../AppData/Local/Temp/Rar$DI00.856/Àìèíîêèñëîòû/Àìèíîêèñëîòû.html>

. Èçîìåðèÿ <../AppData/Local/Temp/Rar$DI00.856/Àìèíîêèñëîòû/Àìèíîêèñëîòû.html>

3. α-ΐμθνξκθρλξςϋ αελκξβ <../AppData/Local/Temp/Rar$DI00.856/ΐμθνξκθρλξςϋ/ΐμθνξκθρλξςϋ.html>

.1 Êëàññèôèêàöèÿ ñòàíäàðòíûõ àìèíîêèñëîò ïî R-ãðóïïàì <../AppData/Local/Temp/Rar$DI00.856/Àìèíîêèñëîòû/Àìèíîêèñëîòû.html>

.2 Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам

4. Кислотно-основное равновесие в растворе б-аминокислот <../AppData/Local/Temp/Rar$DI00.856/Аминокислоты/Аминокислоты.html>

5. Некоторые химические свойства α-аминокислот

Заключение <../AppData/Local/Temp/Rar$DI00.856/Аминокислоты/Аминокислоты.html>

Введение

По современным данным, биомасса единовременно живущих на Земле организмов составляет 1,8·1012-2,4·1012 т в пересчете на сухое вещество. В организмах, составляющих биомассу Земли, обнаружено свыше 60 химических элементов. Среди них условно выделяют группу элементов, встречающихся в составе любого организма. К их числу относят C, N, H, O, S, P, Na, K, Са, Mg, Zn, Fe, Mn и др. Первым шести элементам приписывают исключительную роль в биосистемах, так как из них построены важнейшие соединения, составляющие основу живой материи - белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и др.

Примерно 75% биомассы составляет вода. Вторым же по количественному содержанию в биологических объектах, но, несомненно, первым и главным по значению классом соединений являются белки. Белки состоят из мономерных единиц, т.е. аминокислот.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные <#"518252.files/image001.gif">

Рис.1. Конфигурация α-аминокислот

Все природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся именно к L-ряду.

Данную особенность «живых» аминокислот трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (из которых, видимо, состояла древняя Земля) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Креационисты, естественно, могут объяснить это божьим умыслом, остальным же приходится считать, что это - просто результат случайного стечения обстоятельств: самая первая молекула, с которой смог начаться матричный синтез, была оптически активной, а других пригодных молекул почему-то не образовалось.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине <#"518252.files/image002.gif">

ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Рис.2. Наиболее распространенные α-аминокислоты

Сразу следует указать, что в нейтральных растворах все аминокислоты ионизованы (то есть, заряжены). Приведенный выше термин «заряженные аминокислоты» относится исключительно к боковому радикалу аминокислоты и отражает тот факт, что в боковом радикале содержится функциональная группа, которая либо теряет протон при рH, близком к 7, (отрицательно заряженные аминокислоты), либо, наоборот, присоединяет (положительно заряженные аминокислоты).

Из 20 -аминокислот, приведенных на Рис.2, 17 обладают одним хиральным центром (то есть, могут существовать в виде двух энантиомеров), одна ахиральна (глицин) и две имеют два хиральных центра (изолейцин и треонин). Каждая из этих двух аминокислот может существовать в виде четырех стереоизомеров. Рассмотрим стереохимию и номенклатуру этих соединений на примере треонина (Рис. 3).

Рис. 3. Стереоизомеры треонина

Встречающийся в белках L-треонин является (2-S, 3-R)-стереоизомером. Его энантиомер называют D-треонином. Для обозначения их диастереомеров используют приставку «алло» (алло по-гречески означает другой).

3.2 Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам

·              Алифатические

o     Моноаминомонокарбоновые: аланин <#"518252.files/image008.gif">

Рис. 4. Кислотно-основное равновесие в растворе α-аминокислот

В свою очередь, неионизованная карбоксильная группа (-I-эффект) должна понижать основность аминогруппы, а ионизованный карбоксил за счет сильного +I-эффекта будет усиливать основные свойства NH2-группы.

В сильно кислой среде -аминокислоты существуют в виде двухосновной кислоты (катион на Рис. 4). В сильно щелочной среде будет преобладать анион. В нейтральных средах могут присутствовать две незаряженные формы - нейтральная и биполярная (последнюю часто называют цвиттер-ионом). Соотношение нейтральной и биполярной форм определяется относительной силой двух кислотных группировок катиона (-COOH и -NH3+). Чем больше кислотность карбоксильной группы по сравнению с аммонийной (или чем основнее аминогруппа по сравнению с карбоксилат-анионом), тем сильнее равновесие сдвинуто в сторону цвиттер-иона.

Α-Аминокислоты в нейтральных средах существуют практически полностью в виде цвиттер-иона.

Характеристическое значение рH, при котором концентрация цвиттер-иона максимальна называют изоэлектрической точкой (pI).. Поскольку в целом молекула цвиттер-иона электронейтральна, электропроводность раствора в такой точке будет минимальной, а молекула аминокислоты не будет смещаться в электрическом поле.

При отсутствии ионизирующихся групп в боковом радикале изоэлектрическая точка лежит при pH, численно равном среднему арифметическому двух величин pKэфф.

В Табл. 1 приведены величины pKэфф и pI некоторых аминокислот.

Табл. 1. Экспериментально измеренные pK и изоэлектрические точки α-аминокислот

Практически важно, что в изоэлектрической точке аминокислоты обладают наименьшей растворимостью.

5. Некоторые химические свойства α -аминокислот

Химические свойства α -аминокислот в основном определяются поведением содержащихся в них функциональных групп - карбоксильной группы, аминогруппы и функциональной группы бокового радикала (коль скоро таковая присутствует). Здесь мы остановимся на химических особенностях, интересных с биохимической точки зрения.

Для обнаружения небольших количеств аминокислот наиболее широко используется нингидриновая реакция (Рис. 5).

При нагревании аминокислот с избытком нингидрина образуется продукт лилового цвета, если аминокислота содержит свободную -аминогруппу, и желтый продукт, если, как у пролина, ее -аминогруппа защищена. Этот метод обладает высокой чувствительностью и используется как для качественного, так и для количественного (колориметрического) определения аминокислот.

Рис. 5. Нингидриновая реакция, используемая для обнаружения и количественного определения α-аминокислот. Атомы аминокислоты отмечены жирным шрифтом. Пигмент содержит две молекулы нингидрина и атом азота аминокислоты

Для определения аминокислотной последовательности пептидов важное значение имеет реакция аминокислот с 1-фтор-2,4-динитробензолом (Рис. 6).

Рис. 6. Образование 2,4-динитрофенильных производных аминокислот

SH-Группа цистеина чрезвычайно легко в окислительных условиях образует S-S-связь (Рис. 7).

Рис. 7. Цистеин и цистин. Образование S-S-мостиков. В белках встречается как цистин, так и цистеин

Эта реакция проходит уже в присутствии газообразного кислорода. Обратная реакция легко протекает под действием даже слабых восстановителей. Образование S-S-связей играет важную роль в организации третичной структуры белка.

Отметим, что все α -аминокислоты, входящие в состав белков, имеют атом водорода у α -углеродного атома. Это очень важная особенность, на которой основан метаболизм α -аминокислот в живых организмах.

Заключение

Аминокислоты - это «кирпичики», из которых построены молекулы важнейших биополимеров - белков. Многообразие функций, осуществляемых белками в живых организмах, определяется их химической структурой и физико-химическими свойствами.

Для понимания строения и свойств аминокислот, которые являются соединениями со смешанными функциями и проявляют как свойства карбоновых кислот, так и свойства аминов, необходимо изучение и азотсодержащих органических соединений, и карбоновых кислот.